Despolimerización enzimática de materiales plásticos mediante un sistema de dos enzimas altamente eficiente

Resumen

Mejorar la eficiencia de la degradación del tereftalato de polietileno (PET) es fundamental para un reciclaje de PET sostenible y versátil. En este estudio, inicialmente seleccionamos ocho esterasas, identificando la esterasa VA1 de Pyrobaculum calidifontis (PCEST) como marcadamente efectiva en la descomposición de productos intermedios de PET. Sobre la base de este descubrimiento, diseñamos proteínas de fusión que combinan una cutinasa robusta (HRC) con PCEST, conectadas por enlazadores flexibles de glicina y serina. Optimizamos aún más la longitud del enlazador, la disposición secuencial y las condiciones enzimáticas de las enzimas conjugadas. En particular, la actividad sinérgica de la proteína de fusión HRC-PCEST mejoró significativamente la descomposición del PET, lo que promete agilizar los procesos de reciclaje. En conjunto, esta metodología no solo impulsa la eficiencia de la degradación del PET, sino que también amplía los horizontes para protocolos sostenibles y versátiles de gestión de residuos de PET.

Conclusión

En conclusión, llevamos a cabo un cribado exhaustivo de ocho esterasas distintas con el objetivo de mejorar la eficiencia de la degradación del PET. Nuestra investigación condujo al descubrimiento de que la esterasa PCEST exhibe una competencia excepcional en la descomposición de productos intermedios de PET. Sobre la base de este hallazgo, nuestro estudio procedió a diseñar proteínas de fusión que combinan HRC con PCEST, facilitadas por enlazadores flexibles de glicina-serina. Un proceso de optimización en profundidad identificó a HRC-GS6-PCEST como el más potente.

Tomado y traducido del repositorio Elsevier.